Proteínas

Las proteínas son macromoléculas complejas desde los puntos de vista físico y funcional, que desempeñan múltiples funciones  de importancia crucial. Por ejemplo, una red de proteína interna, el citoesqueleto, mantiene la forma y la integridad física celulares. Filamentos de actina y miosina forman la maquinaria contráctil del músculo. La hemoglobina transporta oxígeno mientras que los anticuerpos circulantes defienden contra invasores extraños. 

Están formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos que, mediante un enlace peptídico, forman péptidos los cuales formarán a nuestras proteínas. 

Por tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones.

ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas. Como en casi todas las proteínas existen 20 aminoácidos diferentes, el número de estructuras posibles viene dado por las variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el número de aminoácidos que componen la molécula proteica. 

Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos aminoácidos que forman la proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los aminoácidos.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico. De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables.

Los tipos de estructura secundaria que se observan con mayor frecuencia son la hélice α y la lámina plegada β.

ESTRUCTURA TERCIARIA

Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos. . El plegamiento proteínico, un proceso en el que una molécula desorganizada naciente (recién sintetizada) adquiere una estructura muy organizada, se produce como consecuencia de las interacciones que ocurren entre las cadenas laterales de su estructura primaria.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos.

Elaborado por: Josue Leonardo Vera Montiel

Bibliografía:

Harvey, R. A. (2011). Harvey Bioquímica . Ciudad de México: Wolters Kluwer.

McKee, T. (2014). Bioquímica las bases moleculares de la vida. Ciudad de México: McGRAW-HILL INTERAMERICANA EDITORES.

Murray, R. K. (2013). Harper Bioquímica Ilustrada. Ciudad de México: McGRAW-HILL INTERAMERICANA EDITORES.